Explicamos o que são as forças de Van der Waals e em que casos elas se manifestam. Além disso, por que eles têm esse nome e suas características.
Quais são as forças de Van der Waals?
São conhecidas como forças de Van der Waals ou interações de Van der Waals a um certo tipo de forças intermoleculares atrativas ou repulsivas, diferentes daquelas que geram ligações atômicas (iônico, metálico ou covalente tipo de rede) ou a atração eletrostática entre íons as outras moléculas.
Antes de mencionar os diferentes tipos de forças de Van der Waals, é importante entender o que é polaridade química. A polaridade química é uma propriedade das moléculas que tendem a separar as cargas elétricas em sua estrutura.É uma propriedade intimamente relacionada às forças intermoleculares (como as de Van der Waals), com o solubilidade e com os pontos de fusão Y ebulição. Dependendo da polaridade, as moléculas podem ser classificadas em:
- Moléculas polares. Eles são formados por átomos com eletronegatividade muito diferente. O átomo com a maior eletronegatividade atrai elétrons da ligação e fica com uma densidade de carga negativa. Por outro lado, o átomo com menor eletronegatividade terá uma densidade de carga positiva. Esta distribuição de cargas levará finalmente à formação de um dipolo (sistema de duas cargas de sinal oposto e igual magnitude).
- Moléculas não polares. Eles são compostos de átomos com eletronegatividade igual, então todos os átomos atraem os elétrons da ligação da mesma maneira.
Um fator que também determina a polaridade de uma molécula é a simetria molecular. Existem moléculas constituídas por átomos de eletronegatividade diferente, mas que não são polares. Isso ocorre porque quando as diferentes densidades de carga das partes da molécula são adicionadas, elas se cancelam e resultam em um momento de dipolo nulo.
Assim, as forças de Van der Waals se manifestam de três maneiras particulares:
- Forças de atração de Keesom (interações dipolo-dipolo). São interações entre moléculas polares, ou seja, permanentemente polarizadas. Assim, essas moléculas possuem um pólo positivo (com densidade de carga positiva 𝛅 +) e um pólo negativo (com densidade de carga negativa 𝛅–), e são orientadas de forma que o pólo positivo se aproxime do pólo negativo.
- Forças de atração de Debye (interações dipolo induzidas por dipolo permanentes). Ocorrem entre uma molécula polar e uma apolar, mas que apresenta uma polaridade induzida. Nesse tipo de interação, o dipolo induz um dipolo transitório na molécula apolar.
- Forças de espalhamento de Londres (dipolo induzido por dipolo induzido). São interações que ocorrem entre moléculas apolares. O movimento dos elétrons nessas moléculas induz dipolos transitórios, o que causa alguma atração entre eles. São interações muito fracas.
Todas essas forças intermoleculares são conhecidas como forças de Van der Waals, nome que homenageia o físico holandês Johannes Diderik van der Waals (1837-1923), o primeiro a propor seus efeitos nas equações de estado de um gás (conhecidas como a Equação de Van der Waals) em 1873. Por essa descoberta, ele recebeu o Prêmio Nobel de Física em 1910.
Características das Forças Van der Waals
As forças de Van der Waals aumentam com o comprimento da extremidade apolar de uma substância.
As forças de Van der Waals são geralmente fracas em comparação com os ligações químicas ordinários, o que não os impede de serem fundamentais em vários campos da físico, a biologia e engenharia. Graças a eles muitos compostos químicos pode ser definido.
As forças de Van der Waals crescem com o comprimento da extremidade apolar de um substância, uma vez que são causados por correlações entre polarizações flutuantes entre átomos, moléculas ou superfícies próximas, uma consequência da dinâmica quântica.
Apresentam anisotropia, ou seja, suas propriedades variam dependendo da orientação das moléculas: muitas vezes depende se são atrativas ou repulsivas.
Essas forças são as mais fracas que ocorrem entre as moléculas do natureza: Apenas 0,1 a 35 kJ / mol de energia é necessário para superá-los. No entanto, são fundamentais para a formação de proteína.